Les chercheurs se sont concentrés sur les aminoacyl-ARNt synthétases, des enzymes qui "lisent" l'information génétique incorporée dans les molécules d'ARN de transfert et attachent les acides aminés appropriés à ces ARNt. Une fois qu'un ARNt s'est chargé de son acide aminé, il le transporte jusqu'au ribosome, sorte de "table de travail" cellulaire sur laquelle les protéines sont assemblées, un acide aminé à la fois.
Les synthétases procurent aux acides aminés des liaisons chimiques à haute énergie qui accélèrent la formation ultérieure de nouvelles liaisons peptidiques (dont les protéines sont formées). Les synthétases ont également d'importantes capacités de contrôle et de correction (édition), si un mauvais acide aminé est ajouté à un ARNt, l'enzyme dissout rapidement la liaison.
"Les synthétases sont les agents principaux et les arbitres de la façon dont l'information sous forme d'acides nucléiques est traduite en acides aminés".
Ils ont constaté que les parties des synthétases qui transfèrent les acides aminés aux ARNt (et les modifient lorsque des erreurs sont commises) sont plus anciennes que la partie qui reconnait la région de l'ARNt, appelée anticodon, qui est spécifique à chaque acide aminé et destiné à indiquer à la synthétase quel acide aminé doit être attaché à l'ARNt.
"Remarquablement, nous avons également constaté que les parties les plus anciennes des synthétases étaient structurellement analogues à des enzymes modernes qui servent à la synthèse de protéines non-ribosomiques, ainsi qu'à d'autres enzymes qui sont capables de produire des dipeptides".
Les chercheurs font donc l'hypothèse que l'ancien processus de synthèse de protéine (sans ribosome) était assuré par des enzymes ressemblant largement aux synthétases d'aujourd'hui, sans doute en conjonction avec des ARNs.
En se focalisant sur les dipeptides les plus courants dans les protéines actuelles, ils ont trouvé que les parties les plus anciennes des protéines avaient été enrichies en dipeptides avec des acides aminés codés par les synthétases les plus anciennes aussi. Et ces dipeptides primitifs étaient présents dans les régions rigides des protéines.
Les parties qui sont apparues après l'invention du code génétique (en lien avec l'émergence de l'anticodon sur l'ARNt) ont été enrichies en dipeptides présents dans des régions hautement flexibles, au contraire.
Ainsi, la génétique serait associée à la flexibilité des protéines.
"Notre étude donne une explication à la question pourquoi il y a un code génétique", selon Caetano-Anollés. La génétique aurait permis aux protéines "de devenir souples, ouvrant ainsi à tout un monde de nouvelles fonctionnalités moléculaires".
Ce n'est bien sûr pas la seule raison d'un code génétique assurant la reproduction (et l'évolution) mais il est intéressant de voir que la robustesse conférée par l'information génétique, sa rigidité, se "traduit" par une plus grande souplesse des protéines (sinon trop fragiles) ouvrant à de toutes nouvelles fonctionnalités.
L'hypothèse d'un monde ARN précédant l'ADN en sort renforcée, l'ADN ayant représenté une nouvelle étape de la fiabilité de l'information permettant une bien plus grande complexification.
